Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk
ul. Z. Noskowskiego 12/14
61-704 Poznań
tel centrala: (+48) 61 852 85 03
fax: (+48) 61 852 05 32
e-mail: ibch@ibch.poznan.pl

Sekretariat Dyrektora, tel: 61 852 89 19

Europejskie Centrum Bioinformatyki i Genomiki

Instytut Informatyki Politechniki Poznańskiej

Wielkopolskie Centrum Zaawansowanych Technologii

Zakład Krystalografii - Centrum Badań Biokrystalograficznych

prof. dr hab. Mariusz Jaskólski

Kierownik Zakładu

mariuszj@ibch.poznan.pl
tel. wew. 1245
 

mgr Wojciech Witek

doktorant

Ha Linh Tran
 doktorant

mgr Stanisław Wosicki

doktorant

dr hab. Mirosław Gilski

starszy specjalista chemik

dr Barbara Imiołczyk

starszy specjalista biolog

dr hab. Dariusz Brzeziński

adiunkt

dr Miłosz Ruszkowski

adiunkt

dr Kamil Szpotkowski

adiunkt

dr Paweł Drożdżal

adiunkt

• A.Wlodawer, Z.Dauter, W.Minor, R.Stanfield, P.Porebski, M.Jaskolski, E.Pozharski, C.X.Weichenberger, B.RuppDetect, Correct, Retract: How to manage incorrect structural models.FEBS J. 1-10 (2017)

• M.Chwastyk, M.Jaskolski, M.CieplakThe volume of cavities in proteins and virus capsids.Proteins 84, 1275-1286 (2016)

• M.Kowiel, D.Brzezinski, M.JaskolskiConformation-dependent restraints for polynucleotides: I. clustering of the geometry of the phosphodiester group.Nucleic Acids Res. 44, 8479-8489 (2016)

• B.Rupp, A.Wlodawer, W.Minor, J.R.Helliwell, M.JaskolskiCorrecting the record of structural publications requires joint effort of the community and journal editors.FEBS J. 283, 4452-4457 (2016)

• P.Drozdzal, M.Gilski, M.JaskolskiUltrahigh-resolution centrosymmetric crystal structure of Z-DNA reveals the massive presence of alternate conformations.Acta Cryst. D72, 1203-1211 (2016)

• J.Raczynska, A.Wlodawer, M.JaskolskiPrior knowledge or freedom of interpretation? A critical look at a recently published classification of “novel” Zn binding sites.Proteins 84, 770-776 (2016)

• W.Minor, Z.Dauter, J.R.Helliwell, M.Jaskolski, A.WlodawerSafeguarding structural data repositories against bad apples.Structure 24, 216-220 (2016)

• J.Sliwiak, R.Dolot, K.Michalska, K.Szpotkowski, G.Bujacz, M.Sikorski, M.Jaskolski Crystallographic and CD probing of ligand-induced conformational changes in a plant PR-10 protein.J. Struct. Biol. 193, 55-66 (2016)

• J.Sliwiak, Z.Dauter, M.Kowiel, A.McCoy, R.J.Read, M.JaskolskiANS complex of St John’s wort PR-10 protein with 28 copies in the asymmetric unit: a fiendish combination of pseudosymmetry with tetartohedral twinning.Acta Cryst. D71, 829-843 (2015)

• A.Wlodawer, Z.Dauter, W.Minor, R.Stanfield, P.Porebski, M.Jaskolski, E.Pozharski, C.X.Weichenberger, B.Rupp (2018) Detect, Correct, Retract: How to manage incorrect structural models. FEBS J. 285, 444-466.

• J.Raczynska, I.Shabalin, W.Minor, A.Wlodawer, M.Jaskolski (2018) A close look onto structural models and primary ligands of metallo-beta-lactamases. Drug Resistance Updates 40, 1-12.

• J.Sliwiak, M.Sikorski, M.Jaskolski (2018) PR-10 proteins as potential mediators of melatonin-cytokinin cross-talk in plants: crystallographic studies of LlPR-10.2B isoform from yellow lupine. FEBS J. 285, 1907-1922.

• K.Eichstaedt, K.Szpotkowski, M.Grajda, M.Gilski, S.Wosicki, M.Jaskolski, A.Szumna (2018) Self-assembly and ordering of peptide-based cavitands in water and DMSO – the power of hydrophobic effects combined with neutral hydrogen bonds. Chem. Eur. J. 25, 3091-3097.

• M.Kowiel, D.Brzezinski, P.Porebski, I.G.Shabalin, M.Jaskolski, W.Minor (2019) Automatic recognition of ligands in electron density by machine learning. Bioinformatics 35, 452-461.

• R.Saini, M.Jaskolski, S.J.Davis (2019) Circadian oscillator proteins across the kingdoms of life: structural aspects. BMC Biology 17:13.M.Gilski, J.Zhao, M.Kowiel, D.Brzezinski, D.H.Turner, M.Jaskolski (2019) Accurate geometrical restraints for Watson-Crick base pairs. Acta Cryst. B75, 235-245.

• Badania strukturalne kompleksów inhibitorowych metalo-ß-laktamaz.NCBR – JPI AMR programy międzynarodowe

• Zastosowanie peptydowych szkieletów supramolekularnych do krystalizacji białek.NCN – SYMFONIA 4

• wymiana domen przestrzennych,
• białka amyloidogenne,
• enzymy hydrolityczne,
• inhibitory proteaz,
• asparaginazy przeciwbiałaczkowe,
• izoaspartyloaminopeptydazy,
• hydrolazy Ntn,
• proteaza retrowirusowa,
• metalo-ß-laktamazy,
• roślinne białka związane z patogenezą,
• białka wiążące fitohormony,
• symbioza roślina-bakteria,
• struktura kwasów nukleinowych,
• biokrystalografia o rozdzielczości atomowej,
• metodologia krystalografii białek,
• krystalografia supramolekularna.

Rozwijanie metodyki oraz badania krystalograficzne struktury białek i kwasów nukleinowych:

• mechanizmy agregacji białek amyloidogennych,

• hydrolazy oraz ich inhibitory w patogenezie i leczeniu,

• metalo-ß-laktamazy,

• białka wiążące fitohormony,

• biologia strukturalna układu symbiotycznego roślina-bakteria,

• biologia strukturalna kwasów nukleinowych,

• wyznaczanie struktury makromolekuł z najwyższą rozdzielczością,

• krystalografia układów supramolekularnych.